Biochimica 3
Anno accademico 2026/2027 - Docente: ANGELA MARIA AMORINIRisultati di apprendimento attesi
Risultati di apprendimento attesi
Obiettivi formativi in base ai Descrittori di Dublino
1. Conoscenza e capacità di comprensione
Al termine del corso, lo studente sarà in grado di:
- descrivere le basi molecolari dei sistemi biologici attraverso lo studio delle principali classi di biomolecole;
- comprendere la relazione tra struttura chimica e funzione biologica delle biomolecole;
- conoscere i principi fondamentali della catalisi enzimatica, della cinetica enzimatica e della regolazione metabolica;
- comprendere l’organizzazione e l’integrazione dei principali processi metabolici cellulari;
- acquisire familiarità con il linguaggio scientifico della biochimica.
2. Capacità di applicare conoscenza e comprensione
Lo studente sarà in grado di:
- applicare i principi della biochimica per interpretare fenomeni biologici e molecolari;
- correlare dati sperimentali semplici con i meccanismi biochimici sottostanti;
- comprendere il razionale biochimico di tecniche sperimentali di base utilizzate in ambito biotecnologico;
- analizzare e discutere risultati sperimentali elementari, anche derivanti da attività di laboratorio.
3. Autonomia di giudizio
Lo studente sarà in grado di:
- analizzare criticamente informazioni e dati biochimici di base;
- valutare la coerenza tra ipotesi sperimentali, risultati ottenuti e modelli teorici;
- riconoscere i limiti sperimentali e interpretativi dei dati analizzati;
- sviluppare un primo approccio autonomo al ragionamento scientifico.
4. Abilità comunicative
Lo studente sarà in grado di:
- esprimere in modo corretto e chiaro concetti di biochimica generale;
- utilizzare un linguaggio scientifico appropriato, sia in forma scritta sia orale;
- descrivere in modo essenziale procedure sperimentali e risultati di laboratorio;
- interagire con pari e docenti in contesti di discussione scientifica.
5. Capacità di apprendimento
Al termine del corso, lo studente avrà acquisito:
- la capacità di apprendere autonomamente contenuti biochimici progressivamente più complessi;
- un metodo di studio adeguato all’analisi di testi scientifici e dati sperimentali;
- le basi necessarie per affrontare insegnamenti successivi dell’area biotecnologica e molecolare.
Modalità di svolgimento dell'insegnamento
Lezioni frontali con esercitazioni su formule e cicli metabolici..
Qualora l'insegnamento venisse impartito in modalità mista o a distanza potranno essere introdotte le necessarie variazioni rispetto a quanto dichiarato in precedenza, al fine di rispettare il programma previsto e riportato nel syllabus.
La verifica dell’apprendimento potrà essere effettuata anche per via telematica, qualora le condizioni lo dovessero richiedere.
Informazioni per studenti con disabilità e/o DSA
A garanzia di pari opportunità e nel rispetto delle leggi vigenti, gli studenti interessati possono chiedere un colloquio personale in modo da programmare eventuali misure compensative e/o dispensative, in base agli obiettivi didattici ed alle specifiche esigenze.
E' possibile rivolgersi anche al docente referente CInAP (Centro per l’integrazione Attiva e Partecipata - Servizi per le Disabilità e/o i DSA) del relativo Dipartimento
Prerequisiti richiesti
Per poter sostenere l'esame è necessario aver superato l'esame di Chimica Organica
Sono inoltre richieste le seguenti conoscenze :
Chimica Generale - Legami chimici. Termodinamica. Acidi e basi. Proprietà delle soluzioni: pH, pK, tamponi, pressione osmotica.. Ossido-riduzioni.
Richiami di chimica organica – Ibridizzazione del carbonio. Idrocarburi saturi, insaturi, cilici. Composti eterocilici e aromatici Delocalizzazione elettronica e risonanza. Gruppi funzionali di maggiore interesse biochimico: -OH, -SH, -COOH, -COH, -CO, -CH3, -NH2, -NH3. Acidità e basicità dei composti organici. Isomeria.
Frequenza lezioni
La frequenza è obbligatoria per il 60% delle ore totali, come da regolamento didattico
Contenuti del corso
Richiami di chimica generale - Legami chimici. Termodinamica, soluzioni (pH, pK, tamponi, pressione osmotica) e funzione dell’acqua nei sistemi biologici. Richiami di chimica organica – Ibridizzazione del carbonio. Gruppi funzionali di interesse biochimico, acidità/basicizzazione e isomeria. Molecole di importanza biologica - Carboidrati - Struttura e funzione. Monosaccaridi, legame glicosidico, oligosaccaridi, polisaccaridi e glicoconiugati. Lipidi - Struttura e funzione. Lipidi semplici e complessi, acidi grassi, fosfolipidi, sfingolipidi, terpeni, steroli e membrane biologiche. Basi puriniche e pirimidiniche - Struttura e funzione. Forme tautomeriche, nucleosidi, nucleotidi e acidi nucleici. Amminoacidi – Struttura e funzione. Proprietà chimico-fisiche, punto isoelettrico, legame peptidico e grafico di Ramachandran. - Proteine - Struttura e funzione. Classificazione, metodi di purificazione, strutture (primaria, secondaria, terziaria, quaternaria). Proteine fibrose come collagene ed elastina. Proteine globulari ed emoproteine (mioglobina ed emoglobina), effetto Bohr, cooperatività e patologie molecolari. La catalisi biochimica. - Enzimi - Classificazione, coenzimi, equazione di Michaelis-Menten, inibizione reversibile e irreversibile, e regolazione allosterica. Introduzione al metabolismo – Catabolismo e anabolismo, bioenergetica e meccanismi generali di controllo ormonale e genico. Le reazioni biochimiche della glicolisi – Regolazione, ossidazione e riduzione del piruvato. Degradazione del glicogeno – Glicogeno fosforilasi, trasduzione del segnale e finalità metaboliche. Reazioni del ciclo dell’acido citrico e della via dei pentosio fosfati. La fosforilazione ossidativa - Ruolo del mitocondrio, catena di trasporto degli elettroni e ATP sintasi. Reazioni della beta-ossidazione degli acidi grassi – Attivazione, trasporto mitocondriale e resa energetica. Chetogenesi. Reazioni di transamminazione degli amminoacidi e navetta malato-aspartato. Ciclo dell’urea. Degradazione dei nucleotidi e dell’eme. Vie biosintetiche. Gluconeogenesi, biosintesi del glicogeno, dell’eme, degli acidi grassi e del colesterolo.
Testi di riferimento
1.I Principi di Biochimica del Lehninger, Nelson e Cox et al., Zanichelli ed.;
2.Fondamenti di Biochimica, Voet e Voet, Zanichelli ed.;
3.Biochimica, Garrett, Zanichelli ed.;
4.Biochimica, Stryer, Zanichelli ed.;
5.Principi di Biochimica, Garrett e Grisham, Piccin ed.
6.Fondamenti di biochimica, L.Pollegioni, EdiSES ed
7. Biochimica, Matthews, Van Holde et al., Piccin ed.
8.Siliprandi-Tettamanti. Biochimica Medica. Piccin.
9.. Devlin. Biochimica con aspetti clinici. EdiSES
10. M. Ciaccio, G. Lippi, Biochimica Clinica e Medicina di
Laboratorio
Programmazione del corso
| Argomenti | Riferimenti testi | |
|---|---|---|
| 1 | Richiami di chimica generale - Legami chimici. Termodinamica. Caratteristiche chimico-fisiche dell’ acqua. Proprietà delle soluzioni: pH, pK, tamponi, pressione osmotica. Funzione dell’acqua nei sistemi biologici. Richiami di chimica organica – Ibridizzazione del carbonio. Gruppi funzionali di maggiore interesse biochimico: -OH, -SH, -COOH, -COH, -CO, -CH3, -NH2, -NH3. Acidità e basicità dei composti organici. Isomeria | 3,6,7 |
| 2 | Molecole di importanza biologica - Carboidrati - Struttura e funzione. Monosaccaridi: classificazione, formule di Fisher e di Haworth, ciclizzazione, mutarotazione, reazioni dei gruppi aldeidici e chetonici.. Il legame glicosidico. Oligosaccaridi. Omopolisaccaridi di struttura e di riserva. Eteropolisaccaridi. Proteoglicani, glicoproteine, glicosamminoglicani e glicolipidi. Lipidi - Struttura e funzione. Lipidi semplici: caratteristiche chimiche e chimico-fisiche degli acidi grassi. Lipidi complessi: neutri | da 1 a 9 |
| 3 | Amminoacidi – Struttura e funzione. Proprietà chimiche e chimico-fisiche. Punto isoelettrico. Classificazione e proprietà specifiche delle catene laterali. Legame peptidico e sue caratteristiche. Angoli fi e psi. Il grafico di Ramachandran. Peptidi di importanza biologica. Macromolecole di importanza biologica - Proteine - Struttura e funzione delle proteine. Classificazione. Cenni di purificazione di proteine (cromatografia, elettroforesi, determinazione del P.M.). Struttura primaria. Legami responsabili d | 1,2,4,5 |
| 4 | Biochimica comparata delle proteine respiratorie. Entalpia di ossigenazione dell’emoglobina e suo ruolo fisiopatologico. La catalisi biochimica. - Enzimi - Classificazione. Coenzimi e vitamine. Catalizzatori chimici e catalizzatori biologici. Equazione di Michaelis-Menten. Km, Vmax, numero di turnover, Kcat/Km. Il grafico dei doppi reciproci. Effetto del pH e della temperatura sull’attività enzimatica. Inibizione irreversibile. Inibizione reversibile: competitiva, non-competitiva, incompetitiva e mista. Eff | 1,2 |
| 5 | Concetto di vie e di mappe metaboliche. Vie degradative (catabolismo) e vie biosintetiche (anabolismo). Bioenergetica. Molecole energeticamente cariche. Utilizzo dell’energia biochimica nella cellula. Ruoli biochimici del NADH e del NADPH. Meccanismi generali di regolazione del metabolismo - controllo ormonale, regolazione a feedback, enzimi allosterici, zimogeni, isoenzimi, amplificazione a cascata, compartimentazione, regolazione genica. | da 1 a 9 |
| 6 | Le reazioni biochimiche della glicolisi – Regolazione della glicolisi: esochinasi, fosfofruttochinasi, GAPDH, piruvatochinasi. Ossidazione dell’acido piruvico: il complesso multienzimatico della piruvico deidrogenasi e il suo meccanismo di reazione. Riduzione dell’acido piruvico: la lattico deidrogenasi. Degradazione del glicogeno – La glicogeno fosforilasi: meccanismo di reazione e il suo controllo ormonale. | 1,2 |
| 7 | La trasduzione del segnale ormonale all’interno della cellula: le proteine G, l’AMP ciclico, l’adenilato ciclasi, le proteine chinasi. Glicogeno epatico e glicogeno muscolare: stessa molecola, due finalità metaboliche. | 1,2,8 |
| 8 | Reazioni del ciclo dell’acido citrico – Regolazione del ciclo. Reazioni della via dei pentosio fosfati – Significato biochimico. La fosforilazione ossidativa - Il mitocondrio come centrale energetica della cellula. Le scale di potenziali redox di molecole di importanza biologica. Macchinario per il trasporto degli elettroni: struttura e funzioni dei complessi I, II, III e IV. I centri ferro-zolfo. Il ciclo Q nel complesso III. I complessi trans-membrana e il trasporto dei protoni. | da 1 a 9 |
| 9 | I potenziali elettrochimici nel trasporto degli elettroni. Utilizzazione dell’ossigeno. L’ATP sintasi: struttura e meccanismo d’azione. Trasporto dei nucleotidi attraverso il mitocondrio: il trasportatore dei nucleotidi adenilici Reazioni della beta-ossidazione degli acidi grassi – Assorbimento e trasporto dei grassi alimentari. Attivazione della lipolisi e trasporto degli acidi grassi liberi. Attivazione e trasporto nel mitocondrio: l’acil-CoA sintetasi, la carnitina,trasportatore acilcarnitina-carnitina | da 1 a 9 |
| 10 | Le 4 reazioni della beta-ossidazione. Controllo e resa energetica. Degradazione degli acidi grassi insaturi e degli acidi grassi a numero dispari di atomi di carbonio. Interrelazioni col metabolismo del glucosio. Chetogenesi Reazioni di transamminazione degli amminoacidi. – Gli amminoacidi e i chetoacidi nelle transamminazioni. Le transaminasi: meccanismo di reazione. La navetta malato-aspartato: suo funzionamento e ruolo metabolico. La transdeamminazione ossidativa degli amminoacidi. | da 1 a 9 |
| 11 | Meccanismo di reazione della glutammato deidrogenasi. Ciclo dell’urea. – Attivazione dell’ammoniaca: la carbammilfosfato sintetasi. Le reazioni del ciclo e la sua compartimentazione. Degradazione dei nucleotidi – Catabolismo e vie di recupero delle purine e delle pirimidine. Degradazione dell’eme: struttura e funzione dei sali biliari.. Vie biosintetiche. La gluconeogenesi – La reazione di carbossilazione del piruvato e le reazioni della gluconeogenesi. | da 1 a 9 |
| 12 | Relazioni tra gluconeogenesi e glicolisi. Biosintesi del glicogeno. Biosintesi dell’eme. Biosintesi degli acidi grassi. Biosintesi del colesterolo. | 1,2,8 |
Verifica dell'apprendimento
Modalità di verifica dell'apprendimento
LA PROVA SCRITTA sarà così composta (2h di tempo disponibile):
1) TEST A RISPOSTA MULTIPLA:
28 domande con quattro possibilità di scelta, di cui una sola corretta.
Per ogni risposta corretta viene assegnato un punteggio di 0.8. Nessun punteggio negativo se la risposta è sbagliata o non assegnata
2) FORMULE DI STRUTTURA:
2 formule di struttura richieste, da scrivere correttamente.
Per ogni formula corretta viene assegnato un punteggio di 2.5. Nessun punteggio negativo se la risposta è sbagliata o non assegnata
3) ARGOMENTO PROPOSTO A RISPOSTA APERTA:
2 argomenti da discutere in maniera esaustiva.
Per ogni argomento trattato, verrà valutato il livello conoscenza sulla base dei contenuti espressi, con un punteggio MASSIMO di 2.5 se sufficiente, di 0 se non soddisfacente
ACCESSO ALL’ORALE:
Acquisizione di una valutazione superiore o uguale a 25:
-lo studente può scegliere se accettare il voto e verbalizzare l'esame, o se procedere con un orale che potrebbe comunque non confermare la valutazione già acquisita.
Acquisizione di una valutazione inferiore a 25 e superiore a 18:
-lo studente dovrà sostenere una prova orale
Acquisizione di una valutazione inferiore a 18:
-lo studente non supera l'esame
IMPORTANTE:
E' OBBLIGATORIO AFFRONTARE CISCUNA DELLE PROVE 1,2,3, PENA L'ANNULLAMENTO DELL'ESAME VALUTATO COME INSUFFICIENTE
Aspetti qualitativi del giudizio:
• Voto 29-30 e lode: Lo studente possiede una conoscenza approfondita della Biochimica, sa integrare e analizzare criticamente con tempestività e correttezza le situazioni presentate, risolvere autonomamente problemi complessi, possiede ottime capacità comunicative e padroneggia il linguaggio medico-scientifico.
• Grado 26-28: Lo studente ha una buona conoscenza della Biochimica, sa integrare e analizzare criticamente le situazioni presentate in modo lineare, risolve autonomamente problemi anche complessi e presenta gli argomenti in modo chiaro utilizzando un linguaggio medico-scientifico appropriato.
• Grado 22-25: Lo studente ha una discreta conoscenza della Biochimica, seppure limitata agli argomenti principali. Può integrare e analizzare criticamente situazioni presentate in modo non lineare e presentare argomenti in modo abbastanza chiaro con una competenza linguistica moderata.
• Grado 18-21: lo studente ha una conoscenza minima di Biochimica, con capacità limitata di integrare e analizzare criticamente le situazioni presentate. Presenta gli argomenti in modo sufficientemente chiaro, anche se la loro competenza linguistica non è ben sviluppata.
• Esame non superato: allo studente manca la conoscenza minima richiesta dei contenuti principali del corso. La capacità di utilizzare un linguaggio specifico è estremamente limitata o inesistente e non possono applicare in modo indipendente le conoscenze acquisite.
Esempi di domande e/o esercizi frequenti
Glicolisi, emoglobina, ciclo Q, amminoacidi, legame peptidico, struttura delle proteine, cinetica enzimatica, ecc.