Biochimica 3
Academic Year 2026/2027 - Teacher: ANGELA MARIA AMORINIExpected Learning Outcomes
Expected Learning Outcomes
Learning Objectives Based on the Dublin Descriptors
1. Knowledge and Understanding
Upon completion of the course, students will be able to:
- describe the molecular basis of biological systems through the study of the main classes of biomolecules;
- understand the relationship between chemical structure and biological function of biomolecules;
- know the fundamental principles of enzymatic catalysis, enzyme kinetics, and metabolic regulation;
- understand the organization and integration of the main cellular metabolic processes;
- become familiar with the scientific language of biochemistry.
2. Ability to Apply Knowledge and Understanding
Students will be able to:
- apply the principles of biochemistry to interpret biological and molecular phenomena;
- correlate simple experimental data with the underlying biochemical mechanisms;
- understand the biochemical rationale behind basic experimental techniques used in biotechnology;
- analyze and discuss elementary experimental results, including those resulting from laboratory work.
3. Independent Judgment
The student will be able to:
- critically analyze basic biochemical information and data;
- evaluate the consistency between experimental hypotheses, results obtained, and theoretical models;
- recognize the experimental and interpretative limitations of the analyzed data;
- develop an initial independent approach to scientific reasoning.
4. Communication Skills
The student will be able to:
- express general biochemistry concepts correctly and clearly;
- use appropriate scientific language, both in writing and speaking;
- describe experimental procedures and laboratory results in a concise manner;
- interact with peers and instructors in scientific discussions.
5. Learning Skills
At the end of the course, the student will have acquired:
- the ability to independently learn progressively more complex biochemical content;
- a study method suited to the analysis of scientific texts and experimental data;
- the foundation necessary to undertake subsequent courses in the biotechnology and molecular area.
Course Structure
Frontal lessons with practise on chemical formulae and metabolic cycles.
Should teaching be carried out in mixed mode or remotely, it may be necessary to introduce changes with respect to previous statements, in line with the programme planned and outlined in the syllabus.
Learning assessment may also be carried out on line, should the conditions require it.
Information for students with disabilities and / or SLD: To guarantee equal opportunities and in compliance with the laws in force, interested students can ask for a personal interview in order to plan any compensatory and / or dispensatory measures, based on the teaching objectives and specifications needs. It is also possible to contact the CInAP contact person (Center for Active and Participatory Integration - Services for Disabilities and / or SLD) of the Department.
Required Prerequisites
To be able to take the exam you must have passed the Organic Chemistry exam
The following knowledge is also required:
General Chemistry - Chemical bonds. Thermodynamics. Acids and bases. Properties of solutions: pH, pK, buffers, osmotic pressure. Oxide-reductions.
Recall of organic chemistry - Hybridization of carbon. Saturated, unsaturated and cilicic hydrocarbons. Heterocylic and aromatic compounds Electronic delocalization and resonance. Functional groups of greatest biochemical interest: -OH, -SH, -COOH, -COH, -CO, -CH3, -NH2, -NH3. Acidity and basicity of organic compounds. Isomerism.
Detailed Course Content
Textbook Information
David L. Nelson, Michael M. Cox Lehninger Principles of Biochemistry Editor: W.H.Freeman & Co Ltd
BERG JM, TYMOZCKO JJL, STRYER L. Biochemistry Editor McMillan
VOET and VOET Biochemistry Editor Wiley
Course Planning
| Subjects | Text References | |
|---|---|---|
| 1 | Richiami di chimica generale - Legami chimici. Termodinamica. Caratteristiche chimico-fisiche dell’ acqua. Proprietà delle soluzioni: pH, pK, tamponi, pressione osmotica. Funzione dell’acqua nei sistemi biologici. Richiami di chimica organica – Ibridizzazione del carbonio. Gruppi funzionali di maggiore interesse biochimico: -OH, -SH, -COOH, -COH, -CO, -CH3, -NH2, -NH3. Acidità e basicità dei composti organici. Isomeria | 3,6,7 |
| 2 | Molecole di importanza biologica - Carboidrati - Struttura e funzione. Monosaccaridi: classificazione, formule di Fisher e di Haworth, ciclizzazione, mutarotazione, reazioni dei gruppi aldeidici e chetonici.. Il legame glicosidico. Oligosaccaridi. Omopolisaccaridi di struttura e di riserva. Eteropolisaccaridi. Proteoglicani, glicoproteine, glicosamminoglicani e glicolipidi. Lipidi - Struttura e funzione. Lipidi semplici: caratteristiche chimiche e chimico-fisiche degli acidi grassi. Lipidi complessi: neutri | da 1 a 9 |
| 3 | Amminoacidi – Struttura e funzione. Proprietà chimiche e chimico-fisiche. Punto isoelettrico. Classificazione e proprietà specifiche delle catene laterali. Legame peptidico e sue caratteristiche. Angoli fi e psi. Il grafico di Ramachandran. Peptidi di importanza biologica. Macromolecole di importanza biologica - Proteine - Struttura e funzione delle proteine. Classificazione. Cenni di purificazione di proteine (cromatografia, elettroforesi, determinazione del P.M.). Struttura primaria. Legami responsabili d | 1,2,4,5 |
| 4 | Biochimica comparata delle proteine respiratorie. Entalpia di ossigenazione dell’emoglobina e suo ruolo fisiopatologico. La catalisi biochimica. - Enzimi - Classificazione. Coenzimi e vitamine. Catalizzatori chimici e catalizzatori biologici. Equazione di Michaelis-Menten. Km, Vmax, numero di turnover, Kcat/Km. Il grafico dei doppi reciproci. Effetto del pH e della temperatura sull’attività enzimatica. Inibizione irreversibile. Inibizione reversibile: competitiva, non-competitiva, incompetitiva e mista. Eff | 1,2 |
| 5 | Concetto di vie e di mappe metaboliche. Vie degradative (catabolismo) e vie biosintetiche (anabolismo). Bioenergetica. Molecole energeticamente cariche. Utilizzo dell’energia biochimica nella cellula. Ruoli biochimici del NADH e del NADPH. Meccanismi generali di regolazione del metabolismo - controllo ormonale, regolazione a feedback, enzimi allosterici, zimogeni, isoenzimi, amplificazione a cascata, compartimentazione, regolazione genica. | da 1 a 9 |
| 6 | Le reazioni biochimiche della glicolisi – Regolazione della glicolisi: esochinasi, fosfofruttochinasi, GAPDH, piruvatochinasi. Ossidazione dell’acido piruvico: il complesso multienzimatico della piruvico deidrogenasi e il suo meccanismo di reazione. Riduzione dell’acido piruvico: la lattico deidrogenasi. Degradazione del glicogeno – La glicogeno fosforilasi: meccanismo di reazione e il suo controllo ormonale. | 1,2 |
| 7 | La trasduzione del segnale ormonale all’interno della cellula: le proteine G, l’AMP ciclico, l’adenilato ciclasi, le proteine chinasi. Glicogeno epatico e glicogeno muscolare: stessa molecola, due finalità metaboliche. | 1,2,8 |
| 8 | Reazioni del ciclo dell’acido citrico – Regolazione del ciclo. Reazioni della via dei pentosio fosfati – Significato biochimico. La fosforilazione ossidativa - Il mitocondrio come centrale energetica della cellula. Le scale di potenziali redox di molecole di importanza biologica. Macchinario per il trasporto degli elettroni: struttura e funzioni dei complessi I, II, III e IV. I centri ferro-zolfo. Il ciclo Q nel complesso III. I complessi trans-membrana e il trasporto dei protoni. | da 1 a 9 |
| 9 | I potenziali elettrochimici nel trasporto degli elettroni. Utilizzazione dell’ossigeno. L’ATP sintasi: struttura e meccanismo d’azione. Trasporto dei nucleotidi attraverso il mitocondrio: il trasportatore dei nucleotidi adenilici Reazioni della beta-ossidazione degli acidi grassi – Assorbimento e trasporto dei grassi alimentari. Attivazione della lipolisi e trasporto degli acidi grassi liberi. Attivazione e trasporto nel mitocondrio: l’acil-CoA sintetasi, la carnitina,trasportatore acilcarnitina-carnitina | da 1 a 9 |
| 10 | Le 4 reazioni della beta-ossidazione. Controllo e resa energetica. Degradazione degli acidi grassi insaturi e degli acidi grassi a numero dispari di atomi di carbonio. Interrelazioni col metabolismo del glucosio. Chetogenesi Reazioni di transamminazione degli amminoacidi. – Gli amminoacidi e i chetoacidi nelle transamminazioni. Le transaminasi: meccanismo di reazione. La navetta malato-aspartato: suo funzionamento e ruolo metabolico. La transdeamminazione ossidativa degli amminoacidi. | da 1 a 9 |
| 11 | Meccanismo di reazione della glutammato deidrogenasi. Ciclo dell’urea. – Attivazione dell’ammoniaca: la carbammilfosfato sintetasi. Le reazioni del ciclo e la sua compartimentazione. Degradazione dei nucleotidi – Catabolismo e vie di recupero delle purine e delle pirimidine. Degradazione dell’eme: struttura e funzione dei sali biliari.. Vie biosintetiche. La gluconeogenesi – La reazione di carbossilazione del piruvato e le reazioni della gluconeogenesi. | da 1 a 9 |
| 12 | Relazioni tra gluconeogenesi e glicolisi. Biosintesi del glicogeno. Biosintesi dell’eme. Biosintesi degli acidi grassi. Biosintesi del colesterolo. | 1,2,8 |
Learning Assessment
Learning Assessment Procedures
· Grade 29-30 with honors: The student has an in-depth knowledge of Biochemistry, can promptly and correctly integrate and critically analyze presented situations, autonomously solve complex problems, and has excellent communication skills while mastering medical-scientific language.
· Grade 26-28: The student has good knowledge of Biochemistry, can integrate and critically analyze presented situations in a linear manner, autonomously solve complex problems to some extent, and presents topics clearly using appropriate medical-scientific language.
· Grade 22-25: The student has a fair knowledge of Biochemistry, albeit limited to the main topics. They can integrate and critically analyze presented situations in a non-linear manner and present topics fairly clearly with moderate language proficiency.
· Grade 18-21: The student has minimal knowledge of Biochemistry, with limited ability to integrate and critically analyze presented situations. They present topics sufficiently clearly, although their language proficiency is not well-developed.
· Failed Examination: The student lacks the minimum required knowledge of the main course content. Their ability to use specific language is extremely limited or nonexistent, and they cannot apply acquired knowledge independently.